Новые технологии переработки пластмасс
ПОИСК    
На главную
НАВИГАЦИЯ

НОВЫЕ ТЕХНОЛОГИИ

  Новинки
  Технологии

ПОДБОР ОБОРУДОВАНИЯ

  Блоги производителей
  Поставщики
  Производители

ТЕНДЕНЦИИ РЫНКА

  Мнения и оценки
  Новости и статистика

СОТРУДНИЧЕСТВО

  Реклама на сайте
  Для авторов
  Контакты

СПРАВОЧНАЯ

  Классификатор продукции
  Термопласты
  Добавки
  Процессы
  Нормы и ГОСТы
  Классификаторы
ОБЗОРЫ РЫНКОВ
  • Рынок компаундов из АБС-пластиков в России
  • Рынок компаундов из полиамида в России
  • Рынок компаундов из поликарбоната в России
  • Исследование рынка полистирольных компаундов в России
  • Исследование рынка полиэтиленовых компаундов в России
  • Исследование рынка полипропиленовых компаундов в России
  • Рынок органических пигментов в России
  • Рынок модификаторов резиновых смесей в России
  • Рынок красителей бумаги и картона в России
  • Рынок красителей для текстиля и кожи в России
    Все отчеты
    Другая продукция

    Отраслевые обзоры
    Главная  >   Обзоры рынков  >  Другая продукция  >   Исследование рынка гидролизированного коллагена в России

    Исследование рынка гидролизированного коллагена в России

    Год выхода: 2021      Количество страниц 25      Стоимость 34000 руб.
    Оглавление  /  Список таблиц и диаграмм  /  Демо-версия  /  

    Глава 1. Свойства и получение гидролизированного коллагена

     

    Гидролизованный коллаген представляет собой цепочку молекул обычного коллагенового белка, которая при помощи реакции гидролизации (гидролиза) расщеплена до своих составных элементов – олигопептидов. Благодаря этому, данный продукт легко усваивается организмом человека. Исходя из своих потребительских свойств, гидролизированный коллаген также называют белком для функционального питания. Данный продукт используется самостоятельно или в качестве ингредиента в составе БАДов, предназначенных для повышения функциональных возможностей человека.

     

    Гидролизованный коллаген - это группа пептидов с низкой молекулярной массой (3-6 КДА), которые могут быть получены ферментативным действием в кислых или щелочных средах при определенной температуре инкубации.

    Коллаген является наиболее важным белком, вырабатываемым человеческим организмом, он в основном образуется аминокислотами глицином (33%), пролином и гидроксипролином (22%) (первичная структура) в триплексной спирали, которая образована тремя α-цепями. Каждая Альфа-цепь состоит примерно из 1014 аминокислот с молекулярной массой около 100 КДА. Эти цепи свернуты в левостороннюю спираль с тремя аминокислотами на оборот (вторичная структура). Цепи скручиваются друг вокруг друга в тройную спираль, образуя жесткую структуру (третичную структуру). Супер спираль представляет собой основную структуру коллагена (четвертичную структуру). Эта структура коллагена очень стабильна из-за внутримолекулярных водородных связей между глицином в соседних цепях. Молекула коллагена образуется для тройной спиральной области и двух негелевых областей на обоих концах спиральной структуры с молекулярной массой ≈300 КДА, длиной 280 Нм и диаметром 1,4 Нм.

    Денатурация нативного коллагена приводит к образованию трех α-цепей в их случайной спиральной форме. Это можно наблюдать при термической обработке  коллагена  выше  40  C.  Как  только  цепи  разделены,  гидролиз  осуществляется  под действием протеолитических ферментов (алкалаза, папаин, пепсин и др.). Полученный продукт обычно называют гидролизованным коллагеном (HC). Он состоит из небольших пептидов с низкой молекулярной массой 3–6 кДа. Его растворимость и функциональная активность (антиоксидантая, антимикробная) связаны с типом и степенью гидролиза, а также с типом фермента, используемого в процессе. Другим типом гидролиза является использование химических продуктов в кислых (уксусная кислота, соляная кислота и фосфорная кислота) или щелочных средах [27,52]. Эти два типа экстракции являются сильно коррозийными и вызывают высокую концентрацию соли в конечном продукте после нейтрализации [54]. Альтернативные методы экстракции состоят в термической обработке [55] или применении высокой температуры и давления к белку. Он включает докритический уровень воды (SCW), который существует при температуре от 100 до 374 ° C и давлении менее 22 МПа.

    После денатурации структура тройной спирали нативного коллагена изменяется на случайную спиральную форму из-за диссоциации водородных связей, когда коллаген подвергается гидролизу. Эта обработка может разорвать связи в полипептидной цепи, чтобы получить большое количество пептидов. Молекулярная масса коллагеновых пептидов, полученных в результате гидролиза, очень низка (3-6 КДА) по сравнению с молекулярной массой нативного коллагена-предшественника (285-300 КДА). Ферментативный гидролиз влияет не только на размер пептидов, но и на физико- химические и биологические свойства [67,68]. Вязкость является одним из физико- химических свойств коллагена; нативная форма проявляет более высокие значения из-за более сильного электростатического отталкивания между молекулярными цепями даже при низких концентрациях раствора коллагена. Однако его гидролизованная форма показывает очень низкую вязкость независимо от концентрации из-за низкой молекулярной массы мелких сегментов цепи [69]. Электростатические свойства белков, такие как изоэлектрическая точка (pl), являются важными параметрами, которые связаны с соотношением кислотных аминокислотных остатков и основных аминокислотных остатков в белке. Коллаген-это амфотерная макромолекула, которая обладает значением pI между 7 и 8. В процессе гидролиза значение pI смещается к более низким значениям между 3,68 и 5,7. Это изменение будет зависеть от аминокислотных последовательностей и распределения аминокислотных остатков в зависимости от типа или времени гидролиза [65,70–72]. Состав и степень гидролиза коллагена являются факторами, повышающими его функциональные свойства, такие как антиоксидантная способность, антимикробная активность и более высокая биодоступность. Эти свойства связаны главным образом со значением молекулярной массы. Это заставляет HC действовать в качестве донора электронов для получения более стабильных продуктов, реагирующих со свободными радикалами

    Прием гидролизата коллагена может оказывать следующие эффекты:

    – восстановление целостности структуры хрящевой ткани и тканей сухожилий, их комплексное укрепление и снижение болевого синдрома, возникшего в результате травм различного генеза;

    – повышение плотности волокон коллагенового типа, а также фибропластов (клеток, производящих коллаген) в хрящах, связках и кожных покровах, что приводит к улучшению структуры тканей и их эластичности;

    – за счет того, что коллаген оказывает активирующее воздействие на остеобласты (молодые костнообразующие клетки) его употребление приводит к повышению прочности и износостойкости костей;

    – коллаген способен улучшать свойства кожи, прием как минимум 5 грамм в сутки на протяжении 6 недель экспериментально показал повышение уровня упругости, эластичности и гладкости кожных покровов;

    – в опосредованной степени коллаген способен улучшать питание мышц, делая их работу более продуктивной (кровоток в мускулах улучшается за счет наличия в составе коллагена умеренного количества аргинина).

    Целевой эффект от приема гидролизата коллагена – укрепление и восстановление суставов, связок, сухожилий и костей. Вторичные эффекты – улучшение состояния кожных покровов и дополнительная подпитка для мышечного каркаса. Именно благодаря сочетанию этих эффектов коллаген так популярен в качестве спортивной добавки, тем не менее, зачастую его употребляют люди, не связанные со спортом, так как укрепление опорно-двигательной системы никогда не бывает лишним.



    1 | 2 | 3 | 4 | 5

    Куплю

    19.04.2011 Белорусские рубли в Москве  Москва

    18.04.2011 Индустриальные масла: И-8А, ИГНЕ-68, ИГНЕ-32, ИС-20, ИГС-68,И-5А, И-40А, И-50А, ИЛС-5, ИЛС-10, ИЛС-220(Мо), ИГП, ИТД  Москва

    04.04.2011 Куплю Биг-Бэги, МКР на переработку.  Москва

    Продам

    19.04.2011 Продаем скипидар  Нижний Новгород

    19.04.2011 Продаем растворители  Нижний Новгород

    19.04.2011 Продаем бочки новые и б/у.  Нижний Новгород

    Rambler's Top100
    Copyright © Polymeri.ru 2006. All Rights Reserved